т быть простыми белками (протеинами) и сложными белками (протеидами). В первом случае в состав ферментов входят только связанные в белковую молекулу аминокислоты, во втором случае в составе ферментов обнаруживаются добавочные группы небелковой природы, связанные с белковой частью фермента. Все ферменты относят к глобулярным белкам. Молекулярные комплекс белковой части (апофермент) и кофактора (небелковое соединение) называется холоферментом.
Холоферментапоферменткофактор
Роль кофактора могут выполнять ионы металлов или сложные органические соединения. Органические соединения обычно называют коферментами. некоторые из них являются производными витаминов (слайд). Тип связи между ферментом и коферментом может быть различным. Иногда они существуют отдельно и связываются друг с другом во время протекания реакции. В других случаях кофактор и фермент связаны постоянно прочными ковалентными связями, в последнем случае небелковая часть фермента называется простетической группой.
Роль кофактора в основном сводится к образованию активного центра ферментов.
Функции ферментов сводятся к ускорению химических реакций, причем ферменты отличаются от других катализаторов уникальными свойствами:
1. Высокая эффективность действия
2. Специфичность действия (строгая избирательность и направленность действия)
3. Термолабильность - действие в определённых температурных пределах.
Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС. Большинство ферментов наиболее активно работает только при определенной температуре. при повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 50С) каталитическая активность растет (на каждые 10С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При повышении температуры
Страницы: << < 5 | 6 | 7 | 8 | 9 > >>