белка. В желудке под действием ферментов и соляной кислоты белковые молекулы распадаются на кирпичики–аминокислоты. Попадая в кровь, они разносятся по всем клеткам организма, где участвуют в строительстве собственных белковых молекул, свойственных только данному виду.
14. Исследования в области изучения белков в 19 веке(Слайд 39–42). Открытия ученых – химиков Ф. Сэнгера, М. Ф. Перуц и Д. К. Кендырю.
Слайд 39. Учеными полностью определена структура некоторых белков: гормона инсулина, антибиотика грамицидина, миоглобина, гемоглобина и т. д.
Слайд40. В 1962 г. М. Ф. Перуц и Д. К. Кендырю были удостоены Нобелевской премии за исследования в области изучения белков.
Слайд 41. Молекула гемоглобина (Mr (C738H1166O208S2Fe) 68000) построена из четырех полипептидных цепей (Mr 17000 каждая). При соединении с кислородом молекула изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород.
Слайд 42. В 1954 г. Ф. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (через 10 лет он был синтезирован). Ф. Сенгер – английский биохимик. С 1945 года он приступил к изучению природного белка инсулина. Этот гормон поджелудочной железы регулирует в организме содержание глюкозы в крови. Нарушение синтеза инсулина приводит к сбою углеводного обмена и тяжелому заболеванию – сахарному диабету. Воспользовавшись всеми доступными ему методами и проявив огромное искусство, Ф. Сенгер расшифровал строение инсулина. Оказалось, что он состоит из двух полипептидных цепей длиной 21 и 30 остатков аминокислот, соединенных между собой в двух местах дисульфидными мостиками цистеиновых фрагментов. Работа потребовала долгих девяти лет. В 1958 г. ученому была присуждена Нобелевская премия за работы по структуре протеинов, особенно инсулина. На основе открытия Ф. Сенгера в 1963
Страницы: << < 7 | 8 | 9 | 10 | 11 > >>