Аминқышқылдар

ның радикалы құрамында ашық тізбек те, тұйық тізбекті әр түрлі сақиналар мен функционалдық топтар да кездеседі. 1


өңдеу
Полипептид тізбегінің құрылысы


Белоктардың құрылысы өте күрделі. Белок молекуласы құрылымын: бірінші реттік, екінші реттік, үшінші реттік және төртінші реттік деп бөліп қарастырады.

Полипептидтік тізбектегі аминқышқылдары қалдықтарының қатаң тәртіппен бірінен кейін бірінің орналасуын бірініші реттік құрылым анықтайды. Белокты құрайтын жүздеген, мыңдаған, миллиондаған а-аминқышқылдарының қалдықтары өзара пептидтік байланыс ( -- ЦО -- НҺ -- ) арқылы жалғасады (49-сурет).

Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы белоктың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.

Аминқышқылдары қалдықтарының инсулиннің кейбір бөлігінде орналасуын мынадай тізбек түрінде көрсетуге болады: глицин -- изолейцин -- валин -- глутамин, т. с. с. 50-суретте 2-полипептидтік тізбектен тұратын инсулиннің бірінші реттік құрылымы келтірілген.

Табиғатта белоктардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Мысалы, табиғи жібек талшығы -- фибрионның құрылымы осындай.

Белоктардың көбінің кеңістікте спираль тәрізді оратылуы екінші реттік құрылым деп аталады. Бұл құрылым, негізінен, спираль оралымдарында орналасқан -- ЦО. . . ҺН -- арасындағы сутектік байланыстар арқылы іске асады. Шиыршықтың бір орамында 3 және 5 аминқышқылдарының қалдықтары болады. Оралымдардың арақашықтықтары 0,54 нм шамасында (51-сурет).

Белоктық оралма тектес молекуласы биологиялық процестердің әсерінен, молекула арас